(3 luglio 2015) Nell’invecchiamento, ma anche in numerose malattie quali la fibrosi cistica, l’aterosclerosi profonda, la sepsi, l’asma ed il morbo di Parkinson, le nostre proteine subiscono un processo chiamato alogenazione ossidativa in cui alcuni atomi di idrogeno sono sostituiti da atomi di alogeno, soprattutto bromo e cloro. Nonostante esista una correlazione diretta tra i due fenomeni, ancora non è chiaro il meccanismo secondo il quale l’alogenazione induca una modifica della struttura tridimensionale delle proteine e della loro funzionalità, portando all’invecchiamento o alla insorgenza di patologie. Un gruppo di ricercatori italiani (Politecnico di Milano e Università del Salento) e finlandesi (Aalto University e VTT-Technical Research Centre), coordinati dal professor Pierangelo Metrangolo del Politecnico di Milano, ha compiuto un passo avanti nella comprensione di questo meccanismo: è riuscito infatti a dimostrare che l’introduzione di un atomo di iodio in una sequenza peptidica accelera notevolmente la sua capacità di auto-assemblaggio in fibrille amiloidi tipiche di alcuni stati patologici come ad esempio il morbo di Alzheimer. Questo risultato è stato pubblicato su Nature Communications, dopo soli due anni dall’inizio del progetto finanziato dall’European Research Council (ERC) “Folding with Halogen Bonding”, nato proprio con l’obiettivo di chiarire i meccanismi degli effetti dell’alogenazione delle proteine. (red)
